酶被認為是實現高立體選擇性的特殊催化劑，但其控制自由基反應性和立體誘導的能力落后于化學催化劑。焦磷酸硫胺素(ThDP)依賴酶是一種充分表征的系統，激發了N-雜環卡賓(NHC)的開發，但尚未證明在不對稱自由基轉化中可行。由于大自然傾向于避免可能對生物系統有害的自由基，因此缺乏生物相容性和通用的自由基生成機制。
鑒于此，南京大學化學化工學院黃小強特聘研究員、梁勇教授和中國科學技術大學/中國科學院強磁場科學中心田長麟教授合作，通過蛋白質工程并結合有機光氧化催化作用，將依賴ThDP的裂解酶重新用作立體選擇性自由基酰基轉移酶（RAT）。酶結合ThDP衍生的酮基通過光激發有機染料的單電子氧化選擇性地生成，然后以高對映選擇性與原手性烷基交叉偶聯。通過這種方法，可以從醛和氧化還原活性酯制備出多種手性酮（35個實例，對映體過量率高達97%）。機理研究表明，這種以前難以捉摸的雙酶催化/光催化作用通過獨特的ThDP輔助因子和可進化的活性位點引導自由基。這項工作不僅擴大了生物催化的范圍，還為用酶控制自由基提供了一種獨特的策略，補充了現有的化學工具。相關研究成果以題為“A light-driven enzymatic enantioselective radical acylation”發表在最新一期《Nature》期刊上。
值得一提的是，黃小強教授，是1991年出生的，2020年，他就以第一作者的身份在《Nature》上發文，通過光催化和酶催化的結合，報道了一種光酶對映選擇性分子間自由基加氫烷基化。
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